Mata Kuliah : Biokimia
Dosen Pengampuh : Dra. Hj. Nurdiana M.pd
Tugas Kelompok
“ ENZIM DAN KOENZIM ”
Kelompok IV Kelas 1,2
1.
Farah Dhiba 20500111031
2.
Hadijah Rajab 20500111032
3.
Andi Satika Pratiwi Dewi 20500111012
4.
Asrijal 20500111016
5.
Dwi Ayu Pratiwi 20500111028
PROGRAM STUDI PENDIDIKAN BIOLOGI
FAKULTAS TARBIYAH DAN KEGURUAN
UNIVERSITAS ISLAM NEGERI (UIN) ALAUDDIN MAKASSAR
SAMATA-GOWA
2012
KATA PENGANTAR
Segala puji hanya milik
Allah swt. atas segala limpahan rahmat, karunia dan kekuatan dari-Nya sehingga
makalah dengan judul “Enzim Dan Koenzim” dapat diwujudkan. Oleh karena itu,
penulis mengucapkan pujian dan rasa syukur kepada-Nya sebanyak makhluk yang
diciptakan-Nya, seberat Arasy-Nya dan sebanyak tinta yang dipergunakan untuk
menulis kalimatnya. Shalawat
dan salam kepada Rasulullah saw. sebagai satu-satunya uswah dan qudwah dalam
menjalankan aktivitas keseharian diatas permukaan bumi ini, juga kepada
keluarga beliau, para sahabatnya dan orang-orang yang diridhoi Allah swt.
Terlalu
banyak orang yang berjasa dan terlalu banyak orang yang mempunyai andil kepada
penulis selama menyelesaikan makalah ini
Kepada mereka tanpa terkecuali, penulis menghanturkan terima kasih dan
penghargaan yang sedalam-dalamnya semoga menjadi ibadah dan amal jariyah. Amin.
Penulis menyadari bahwa
penulisan makalah ini masih jauh dari kesempurnaan baik dari segi bahasa,
sistematika penulisan yang termuat di dalamnya. Oleh karena itu, kritikan dan
saran yang bersifat membangun senantiasa penulis harapkan guna penyempurnaan
kelak.
Makassar, 22 November 2012
Penulis
BAB I
PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Satu ciri khas sel
hidup adalah terdapatnya proses metabolisme yang diperantarai oleh suatu
protein yang disebut enzim yaitu suatu katalisator protein yang mempercepat
reaksi kimia dalam makhluk hidup atau dalam sistem biologik.
Menurut literatur
diperkirakan terdapat 3000 macam enzim di dalam sel. Tanpa enzim maka reaksi
selular berlangsung sangat lambat, bahkan mungkin tidak terjadi reaksi. Dalam
mengkatalisis suatu reaksi enzim bersifat sangat spesifik, sehingga meskipun
jumlah enzim ribuan di dalam sel dan substratnya-pun sangat banyak, tidak akan
terjadi kekeliruan. Substrat adalah substansi yang mengalami perubahan kimia
setelah bercampur dengan enzim, sedangkan produk adalah substansi baru yang
terbentuk setelah reaksi mencapai keseimbangan.
Apoenzim bagian
enzim yang merupakan protein, mempunyai struktur 3 dimensi. Bagian yang bukan
protein disebut Koenzim. Kompleks apoenzim dengan koenzim disebut holoenzim.
Struktur 3 dimensi pada enzim tersebut sangat penting untuk aktivitas
katalisis, oleh karena itu perubahan konformasi yang sedikit saja pada struktur
enzim akan mempengaruhi aktifitasnya.
Seperti protein
pada umumnya enzim dapat mengalami denaturasi oleh faktor, seperti : perubahan
pH yang mencolok, temperatur, pelarut organik, urea dan dapat dihambat oleh
racun enzim.
B.
Rumusan Masalah
Adapun rumusan
masalah dalam makalah ini antara lain :
1.
Jelaskan Definisi
Enzim ?
2.
Sebutkan Sifat-Sifat
Enzim ?
3.
Sebutkan Klasifikasi
Enzim ?
4.
Uraikan Faktor-Faktor
yang mempengaruhi Enzim ?
5.
Jelaskan Cara Kerja
Enzim ?
6.
Apa yang dimaksud
dengan Katalisator Enzim ?
7.
Apa yang dimaksud
dengan Koenzim ?
BAB II
PEMBAHASAN
A. Definisi Enzim
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang
berfungsi sebagai katalis (senyawa
yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Molekul awal yang
disebut substrat akan
dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk
yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan
enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan
metabolisme yang
ditentukan oleh hormon sebagai
promoter.
Gambar 1.
Enzim
Enzim
bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga
percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi
lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:
X + C → XC (1)
Y + XC → XYC (2)
XYC → CZ (3)
CZ → C + Z (4)
Meskipun senyawa katalis dapat
berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke
bentuk semula. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap
jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzimα-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.
Kerja enzim dipengaruhi oleh
beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor.
Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.
B. Sifat – Sifat Enzim
1.
Enzim adalah
Protein
Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu
sangat dipengaruhi oleh kondisi lingkungan ( seperti suhu, pH, konsentrasi
substrat). Jika lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak
dapat bekerja dengan baik.
2.
Bekerja secara
khusus/spesifik
Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan
satu jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu
substrat yang cocok dengan sisi aktifnya.
3.
Berfungsi sebagai
katalis
Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk
yang diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi
yang dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit.
4.
Diperlukan dalam
jumlah sedikit
Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit
sekali enzim untuk setiap kali reaksi.
5.
Bekerja
bolak-balik
Enzim tidak mempengaruhi arah
reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah (bolak-balik). Artinya enzim dapat
menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat
menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.
C. Klasifikasi Enzim
Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya,
substrat yang dikatalisis, daya katalisisnya, dan cara terbentuknya.
1.
Penggolongan enzim
berdasarkan tempat bekerjanya
a.
Endoenzim
Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang
bekerjanya di dalam sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses
sintesis di dalam sel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk
proses kehidupan sel, misal dalam proses respirasi.
b.
Eksoenzim
Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang
bekerjanya di luar sel. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara
hidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah
sehingga dapat masuk melewati membran sel. Energi yang dibebaskan pada reaksi
pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel.
2.
Penggolongan enzim
berdasarkan daya katalisis
a.
Oksidoreduktase
Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang
merupakan pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah
enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase).
b.
Transferase
Transferase mengkatalisis
pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul yang lain.
c.
Hidrolase
Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis
d.
Liase
Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau
penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis.
e. Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim
yang mengkatalisis reaksi isomerisasi
e.
Ligase
Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan
dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh
adalah enzim asetat CoASH ligase yang mengkatalisis
rekasi sebagai berikut:
Asetat + CoA-SH +
ATP
Asetil CoA + AMP + P-P
3.
Penggolongan enzim
berdasar cara terbentuknya
a.
Enzim konstitutif
Di dalam sel terdapat enzim yang
merupakan bagian dari susunan sel normal, sehingga enzim tersebut selalu ada
umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup.
b.
Enzim adaptif
Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya
enzim tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang
sampai beberapa ribu kali.
Enzim diklasifikasikan
berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis. Pada awalnya
hanya ada beberapa enzim yang dikenal, dan kebanyakan mengkatalisis reaksi
hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan
akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis.
D. Faktor yang Mempengaruhi Enzim
1.
Suhu
Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu,
enzim masih tetap mempuyai sifat protein yang kerjanya dipengaruhi oleh suhu.
2. Derajat Keasaman (pH)
Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali
beberapa jenis enjim yang bekerja pada suasana asam atau suasana basa.
3.
Inhibitor
Hal
lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah feed back inhibitor. Feed back
inhibitor adalah keadaan pada saat substansi hasil (produk) kerja enzim yang
terakumulasi dalam jumlah yang berlebihan akan menghambat kerja enzim yang
bersangkutan.
4.
Konsentrasi
Substrat
Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau
konsentrasi substrat yang tersedia.
E. Cara Kerja Enzim
1.
Teori gembok anak
kunci (key-lock)
Sisi aktif enzim mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai
untuk satu jenis substrat saja (Gambar 3.4 A) Substrat sesuai dengan sisi aktif
seperti gembok kunci dengan anak kuncinya. Hal itu menyebabkan enzim bekerja
secara spesifik. Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena panas, bentuk
sisi aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga
mempunyai pengaruh yang sama.
2.
Teori cocok
terinduksi (induced fit)
Sisi aktif enzim lebih fleksibel dalam menyesuaikan struktur
substrat. Ikatan antara enzim dan substrat dapat berubah menyesuaikan dengan
substrat. Inhibitor Merupakan zat yang dapat menghambat kerja enzim. Bersifat reversible dan irreversible.
Gambar 2. Metabolisme
F.
Katalisator Enzim
Istilah
katalisator berawal dari penelitian Berzelius (1836) tentang proses proses
pemercepatan laju reaksi dan menjabarkannya sebagai akibat adanya gaya
katalisis. Sebutan “gaya” katalisis ternyata tidak terbukti, tetapi istilah
katalisator tetap digunakan untuk menyebuitkan pengaruh substansi tertentu yang
ikut dalam proses tanpa mengalami perubahan. Senyawa yang menurunkan laju
reaksi biasa disebut sebagai katalisator negatif atau inhibitor, yang saat ini
lebih dikenal dengan istilah katalis.
Definisi
katalis pertama kali dikemukakan oleh Ostwalsd sebagai suatu substansi yang
mengubah laju suatu reaksi kimia tanpa merubah besarnya energi yang menyertai
reaksi tersebut. Pada tahun 1902 Ostwald
mendefinisikkan katalis sebagai substansi yang mengubah laju reaksi tanpa
terdapat sebagai produk pada akhir reaksi, dengan kata lain katalisator
mempengaruhi laju reaksi dan berperan sebagai reaktan sekaligus produk reaksi.
Selanjutnya pada tahun 1941, Bell menjelaskan substansi yang dapat disebut
sebagai katalis suatu reaksi adalah ketika sejumlah tertentu substansi
ditambahkan maka akan mengakibatkan laju reaksi bertambah dari laju pada
keadaan stoikiometri biasa. Jika substansi tersebut ditambahkan pada reaksi
maka tidak mengganggu kesetimbangan.
Penggolongan
katalis dapat didasarkan pada fasenya yaitu katalis homogen dan katalis
heterogen.
Berikut
ini merupakan skema umum reaksi katalitik, di mana C melambangkan katalisnya:
A + C → AC …………(1)
B + AC → AB + C …………(2)
A + B + C → AB + C …………(3)
Meskipun katalis (C) bereaksi dengan reaktan oleh reaksi 1,
namun katalis dapat dihasilkan kembali oleh reaksi 2, sehingga untuk reaksi
keseluruhannya menjadi reaksi (3).
G.
Koenzim
Koenzim adalah
suatu molekul organik yang merupakan kobaktor non protein dari enzim, yang
dibutuhkan untuk fungsi katalitiknya. Kobaktor enzim walaupun jumlahnya kecil
dalam sel tetapi sangat esensial bagi kerja beberapa enzim, dan oleh karena itu
memegang peranan.
1.
Model pengisian ruang koenzim NADH
Koenzim adalah
kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau
elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.
2.
Koenzim dan hubungannya dengan beberapa vitamin :
a.
Koenzim: molekul organic kecil, tahan terhadap panas yang
mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialysis.
Contoh: NAD, NADP, ATP.
b.
Vitamin: golongan senyawa kimia yang terdapat dalam jumlah
kecil makanan tetapi mempunyai arti penting, sebab jika kekurangan vitamin maka
akan menimbulkan penyakit seperti beri-beri, rabun senja dan lain-lain.
c.
Hubungan keduanya adalah beberapa koenzim mempunyai struktur
yang mirip dengan vitamin tertentu. Pada koenzim tertentu molekul vitamin
menjadi bagian dari molekul tersebut. salah satu contohnya adalah Niasin.
Niasin adalah nama vitamin yang beberapa molekul nikotinamida/asam nikotinat.
Niasin terdapat dalam jaringan hewan maupun tumbuhan. Daging adalah bahan
makanan yang mengandung banyak niasin. Molekul nikotinamida terdapat sebagai
bagian dari molekul NAD+ atau
NADP+ yang merupakan
koenzim Penting dalam metabolisme sel.
BAB III
PENUTUP
B.
Kesimpulan
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi
sebagai katalis (senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Enzim
terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih tetap
mempuyai sifat protein yang kerjanyas dipengaruhi oleh suhu. Enzim dapat
bekerja optimum pada kisaran suhu tertentu, yaitu sekitar suhu 400°C. Pada suhu
0°C, enzim tidak aktif. Jika suhunya dinaikkan, enzim akan mulai aktif. Jika
suhunya dinaikkan lebih tinggi lagi sampai batas sekitar 40 – 500°C, enzim akan
bekerja lebih aktif lagi.
Koenzim adalah
kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau
elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–)
yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina.s
DAFTAR PUSTAKA
Girindra,
A. 1986. Biokimia 1. Gramedia. Jakarta.
Houston,
M.E. 1995. Biochemistry Primer For Exercise Science. Human Kinetics.
Champaign.USA.
Kay, E.R.M.
1966. Biochemistry : An Introduction to Dynamic Biology.
Collier-Macmillan.Canada.Lehninger, A..L., et al. 1997. Principles of
Biochemistry. 2nd .Worth
Publisher. New York.
Poedjiadi, A.,
F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakarta.
Stryer,
L. 2000. Biokimia. Vol 2. Edisi
4. Penerbit Buku Kedokteran EGC. Jakarta.
Winarno, F,G.
1989. Kimia Pangan dan Gizi. Gramedia. Jakarta.
Wirahadikusumah,
M. 1981. Biokimia : Proteine, Enzima & Asam Nukleat. ITB. Bandung.
Hal yg penting dlm makalah ini:
Ø
Definisi enzim
Ø
Sifat-sifat enzim (sbg biokatalisator, dsb)
Ø
Klasifikasi enzim (ekso dan endoenzim)
Ø
Factor-faktor yg memengaruhi enzim
Ø
Grafik enzim
Ø
Inhibitor (penghambat)
Ø
Cara kerja enzim
Ø
Katalisator enzim
Ø
Koenzim (enzim dg kofaktornya berupa molekul organic (NADP+))
Ø
Apoenzim (apabila enzimnya terdiri atas protein)
Ø
Kofaktor (enzim yg komponennya bukan protein)
Ø
Haloenzim (gabungan apoenzim dan kofaktor)
Ø
Kesimpulan
Comments
Post a Comment